严重急性呼吸综合征2型冠状病毒(SARS-CoV-2)增强受体结合被认为是导致2019年冠状病毒病高传染性传播率的原因。了解宿主受体ACE2和SARS-CoV-2之间蛋白-蛋白相互作用的结构和能量细节有助于疫情监测、诊断和中和剂的优化。 为了阐明常见受体蛋白血管紧张素转换酶2 (ACE2)和SARS-CoV及SARS-CoV-2的受体结合区域之间不同的蛋白-蛋白相互作用的结构来源，来自深圳湾实验室系统和物理生物学研究所、北京大学深圳研究生院化学生物与生物技术学院，明尼苏达大学化学系和明尼苏达大学超级计算技术研究所的研究人员进行了相关肺分子动力学和自由能模拟，相关研究成果近日发表在PNAS上，题为"Enhanced receptor binding of SARS-CoV-2 through networks of hydrogen-bonding and hydrophobic interactions"。 图片来源：PNAS 动态轨迹分析结果显示在2019新型冠状病毒中，ACE2和受体结合域的结合界面主要由疏水区和精细的氢键网络组成。研究人员发现一个关键的突变是在SARS-CoV-2中一个SARS-CoV对应的疏水残基突变为Lys417，这导致在疏水接触区域中心形成了一个盐桥，这与极性残基突变一起导致了比SARS-CoV复合物更大的静电互补性。 此外，研究人员发现与SARS-CoV复合物相比，静电效应和增强的疏水性区域(在12个短残基环中去除5个脯氨酸残基中的4个)导致SARS-CoV-2复合物构象向更倾斜的结合槽偏移。 另一方面，研究人员发现在SARS-CoV-2同源复合物模型中，SARS-CoV-2中和抗体80R复合物中的疏水接触被破坏，这是由于80R无法识别SARS-CoV-2所致。 总的来说，在这项研究中，通过分子动力学模拟SARS和COVID-19病毒的RBD结构域与常见受体ACE2和抗体80R的二元复合物，研究人员发现静电互补和疏水相互作用对增强SARS-CoV-2中RBD的受体结合和逃避抗体识别的至关重要。
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